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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖子在工作中的更本质和多个N-glycoproteins低表答总体水平因此对N-glycosylation构成类型的表现的描述英文设计方案吃力。在验测低丰度的N糖基化体现蛋清或肽段时,这当中添加丰富未体现的蛋清肽断,这很比较容易将低丰度的糖基化体现蛋清肽段的警报修饰。凝素亲和法是现阶段糖蛋清质组学中采用最广泛泛的离心分离丰度技术。凝集素(lectin)有的是类糖整合蛋清质,能专注甄别某些特出构成类型的单糖或聚糖中指定区域的糖基回文序列而与之整合,其与糖链不可逆转非共价整合,糖蛋清或糖肽被凝集素阻止接下面,一般是用指定区域的单糖凭借竞争者整合凝集素将糖蛋清或糖肽冲洗掉下面。 胆固醇质用酶解后开始凝集素(lectin)生物富集N-糖基化肽段,而后用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中摘除连到在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该处理使得Asn大原子量加剧2.9890Da。最终用高导致精度LC-MS质谱仪验测脱糖后的肽段,用文献检索数据文件库,要确认脱糖后大原子量与它本体论大原子量的变化无常及其糖基化突显肽段的回文序列,最后确立该胆固醇质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确立然后,再开始label-free的方式对其开始定量了解了解。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
对应成品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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